Вопрос 32. Микрофиламенты и внутриклеточные движения

Внутреннее движение микрофиламентов

Микрофиламенты представляют собой очень тонкие и длинные нитевидные белковые структуры, встречающиеся во всей цитоплазме. Они обусловливают вязко-эластичную, тиксотропную консистенцию цитоплазмы и внутриклеточные движения, включая высокоспециализированное движение (сокращение) фибрилл в мышечных волокнах.

Внутриклеточное движение возникает при взаимодействии микрофиламентов из актина (актиновых нитей) с миозином.

Глобулярный белок актин составляет 5—15 % всего клеточного белка и является важнейшим белком эукариотических клеток. Глобулярный актин (гамма-актин) полимеризуется в актиновые филаменты (F-актин), состоящие из двух закрученных друг около друга спиралей (диаметр – около 6 нм, длина – несколько мкм). Актин образует трехмерную сеть из большого числа нитей или же пучки из не менее чем 20 нитей. В клетке существует обратимое равновесие: гамма-актин—F-актин—пучки F-актина.

Роль миозина в эукариотической клетке

Миозин в эукариотических клетках содержится в меньшем количестве (0,3–1,5 % клеточного белка), чем актин. Нитевидная молекула миозина (молекулярная масса более 450000, длина 150 нм) состоит из двух больших и нескольких малых субъединиц, образующих длинную двойную спираль; один конец последней несет две головки. Конец с головками катализирует расщепление АТФ (миозиновая АТФаза) и может специфически связываться с актином. Актин активирует АТФазу. При расщеплении АТФ освобождается энергия, необходимая для внутриклеточных движений.

В мышечных клетках молекулы миозина объединены в толстые (до 20 нм) миозиновые фрагменты (нити). В клетках немышечного типа такие филаменты не обнаружены (исключение составляют лишь некоторые амебы); однако после выделения из немышечных клеток миозин может полимеризоваться в филаменты. В мышечных клетках актиновые и миозиновые нити образуют сократимый актомиозиновый комплекс. Выделенный из клеток немышечного типа комплекс F-актина с миозином, не соединенный в филаменты, расщепляет АТФ и при этом сокращается. Это сокращение способен тормозить третий белок с большой молекулярной массой (270000), соединяющий нити актина в сеть.

Взаимодействие компонентов в клетках немышечного типа

О взаимодействии компонентов в клетках немышечного типа существует следующее представление. Тормозящий белок образует вместе с актиновыми филаментами относительно жесткую сеть (цитоскелет). При локальном изменении среды (например, при повышении рН или концентрации Са2+) тормозящий белок отделяется от актина, а миозин в этом случае может присоединяться к концам актиновых нитей; филаменты смещаются относительно друг друга и объединяются в пучки, что приводит к сокращению.

Течение протоплазмы в эукариотических клетках

Течение протоплазмы наблюдается почти во всех эукариотических клетках (его скорость составляет 1–6 см/ч). Органеллы перемещаются вместе с протоплазмой, не течет только эктоплазма. Этот процесс лежит в основе амебоидного движения . В растительных клетках может создаваться бесконечный ток протоплазмы вокруг центральной вакуоли. У амеб происходят локальные сокращения сети из актиновых (и миозиновых, если они имеются) филаментов, благодаря чему эндоплазма оттесняется в другой участок клетки. В гигантских клетках некоторых водорослей с бесконечным вращательным течением протоплазмы пучки актиновых филаментов лежат на границе экто– и эндоплазмы – именно там, где, как полагают, должны действовать движущие силы.

Роль микрофиламентов в перемещении хлоропластов

Микрофиламенты ответственны также за перемещение хлоропластов (которые могут изменять свое положение в зависимости от освещения), клеточных ядер, пузырьков; они участвуют в фагоцитозе (но, вероятно, не в пино– или экзоцитозе), в образовании перетяжки при клеточном делении (здесь действует кольцо из пучков микрофиламентов, опоясывающих клетку), а также, возможно, в движении хроматид и хромосом при делении ядра.

Что касается прокариот, то у синезеленых водорослей, способных к скользящему движению , и у бактерий существуют микрофиламенты (диаметром 4–6 нм) неизвестной химической природы, актиновые же нити имеются среди бактерий только у микоплазм, которые тоже обладают скользящим движением.